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Debido a que muchas proteasas son inespecíficas, están muy reguladas en la célula. Sin regulación, las proteasas destruirán muchas proteínas esenciales para los procesos fisiológicos. Una forma en que el cuerpo regula las proteasas es a través de los inhibidores de proteasas. Los inhibidores de proteasa pueden ser otras proteínas, péptidos pequeños o moléculas. Hay dos tipos de inhibidores de la proteasa: reversibles e irreversibles. Los inhibidores de proteasa reversibles forman interacciones no covalentes con la proteasa que limitan su funcionalidad. Pueden ser inhibidores competitivos, inhibidores poco competitivos e inhibidores no competitivos. Los inhibidores competitivos compiten con el péptido para unirse al sitio activo de la proteasa. Los inhibidores no competitivos se unen a la proteasa mientras el péptido está unido, pero no permiten que la proteasa escinda el enlace peptídico. Los inhibidores no competitivos pueden hacer ambas cosas. Los inhibidores irreversibles de la proteasa modifican covalentemente el sitio activo de la proteasa para que no pueda escindir los péptidos. Catabolismo de proteínas a través de cambios ambientales. pH Las proteínas celulares se mantienen en un pH relativamente constante para evitar cambios en el estado de protonación de los aminoácidos. Si el pH cae, algunos aminoácidos en la cadena polipeptídica pueden protonarse si el pka de sus grupos R es mayor que el nuevo pH. La protonación puede cambiar la carga que tienen estos grupos R.
Fuentes: es.wikipedia.org
Si el pH aumenta, algunos aminoácidos de la cadena pueden desprotonarse (si el pka del grupo R es inferior al nuevo pH). Esto también cambia la carga del grupo R. Dado que muchos aminoácidos interactúan con otros aminoácidos en función de la atracción electrostática, cambiar la carga puede romper estas interacciones. La pérdida de estas interacciones altera la estructura de las proteínas, pero lo que es más importante, altera la función de las proteínas, lo que puede ser beneficioso o perjudicial. Un cambio significativo en el pH puede incluso interrumpir muchas interacciones que los aminoácidos producen y desnaturalizan (desdoblan) la proteína. La temperatura A medida que aumenta la temperatura en el ambiente, las moléculas se mueven más rápido. Los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas son importantes fuerzas estabilizadoras en las proteínas. Si la temperatura aumenta y las moléculas que contienen estas interacciones se mueven demasiado rápido, las interacciones se ven comprometidas o incluso se rompen. A altas temperaturas, estas interacciones no pueden formarse y se desnaturaliza una proteína funcional. Sin embargo, se basa en dos factores; el tipo de proteína utilizada y la cantidad de calor aplicada. La cantidad de calor aplicada determina si este cambio en la proteína es permanente o si se puede transformar de nuevo a su forma original.
Fuentes: es.wikipedia.org
La calreticulina también conocida como calregulina, CRP55, CaBP3, proteína similar a la calsecuestrina, y proteína residente del retículo endoplásmico 60 (ERp60) es una proteína que en los humanos está codificada por el gen CALR. La calreticulina es una proteína multifuncional soluble que une iones Ca2+ (un segundo mensajero en señal transducción de señales), dejándola inactiva. El Ca2+ se une con baja afinidad, pero con alta capacidad, y puede liberarse con una señal (ver inositol trifosfato). La calreticulina está localizada en compartimentos de almacenamiento asociados con el retículo endoplásmico y se considera una proteína residente de este. Algunas fuentes consideran que el término "Mobilferrina" es lo mismo que la calreticulina.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Función == La calreticulina se une a las proteínas mal plegadas y evita que se exporten desde el retículo endoplásmico al aparato de Golgi. Una proteína chaperona de control de calidad, la calnexina, realiza la misma tarea para las proteínas solubles que la calreticulina, sin embargo, es una proteína unida a la membrana. Ambas proteínas, calnexina y calreticulina, tienen la función de unirse a oligosacáridos que contienen residuos terminales de glucosa, dirigiéndolos así para su degradación. La capacidad de la calreticulina y de la calnexina para unirse a los carbohidratos los asocia con la familia de proteínas de las lectinas. En la función celular normal, la eliminación de residuos de glucosa del oligosacárido central añadidos durante la glicosilación ligada al extremo N-terminal es parte del procesamiento de proteínas. Si las enzimas "supervisoras" notan que los residuos están mal plegados, las proteínas dentro del retículo endoplasmático rugoso volverán a agregar residuos de glucosa para que otras calreticulinas/calnexinas puedan unirse a estas proteínas y evitar que avancen hacia el Golgi. Esto lleva a estas proteínas plegadas de forma aberrante por una ruta en la que se dirigen a la degradación. Las investigaciones en ratones transgénicos revelan que la calreticulina es un gen embrionario cardíaco esencial durante desarrollo. La calreticulina y la calnexina son también proteínas integrales en la producción proteínas del complejo mayor de histocompatibilidad de clase I (CMH de clase I).
Fuentes: es.wikipedia.org
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La investigación sobre Nmn se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Nmn)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Nmn)